Enzima

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Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformanza en forma de diagrama de cintes arrodiáu pol modelu de rellenu d'espaciu de la proteína. Esta proteína ye una eficiente enzima arreyada nel procesu de tresformamientu d'azucres en enerxía nes célules.

Les enzimes son molécules de naturaleza proteico y estructural que catalizan reaiciones químiques, siempres que seyan termodinámicamente posibles: una enzima fai qu'una reaición química que ye energéticamente posible (ver Enerxía llibre de Gibbs), pero que trescurre a una velocidá bien baxa, seya cinéticamente favorable, esto ye, trescurra a mayor velocidá qu'ensin la presencia de la enzima.[1][2] Nestes reaiciones, les enzimes actúen sobre unes molécules denominaes sustratos, que conviértense en molécules distintes denominaes productos. Cuasi tolos procesos nes célules precisen enzimes por qu'asocedan a unes tases significatives. A les reaiciones mediaes por enzimes denominar reaiciones enzimáticas.

Por cuenta de que les enzimes son desaxeradamente selectives coles sos sustratos y la so velocidá crez solo con delles reaiciones, el conxuntu (set) d'enzimes sintetizaes nuna célula determina'l tipu de metabolismu que va tener cada célula. De la mesma, esta síntesis depende de la regulación de la espresión xénica.

Como tolos catalizadores, les enzimes funcionen menguando la enerxía d'activación (ΔG) d'una reaición, de forma que s'acelera sustancialmente la tasa de reaición. Les enzimes nun alterien el balance enerxéticu de les reaiciones en qu'intervienen, nin modifiquen, poro, l'equilibriu de la reaición, pero consiguen acelerar el procesu inclusive millones de vegaes. Una reaición que se produz sol control d'una enzima, o d'un catalizador polo xeneral, algama l'equilibriu muncho más apriesa que la correspondiente reaición non catalizada.

Al igual qu'asocede con otros catalizadores, les enzimes nun son consumíes poles reaición que catalizan, nin alterien el so equilibriu químicu. Sicasí, les enzimes difieren d'otros catalizadores por ser más específiques. Les enzimes catalizan alredor de 4 000 reaiciones bioquímiques distintes.[3] Non tolos catalizadores bioquímicos son proteínes, pos delles molécules d'ARN son capaces de catalizar reaiciones (como la subunidad 16S de los ribosomes na que mora l'actividá peptidil transferasa).[4][5] Tamién cabo nomar unes molécules sintétiques denominaes enzimes artificiales capaces de catalizar reaiciones químiques como les enzimes clásiques.[6]

L'actividá de les enzimes puede ser afeutada por otres molécules. Los inhibidores enzimáticos son molécules que mengüen o torguen l'actividá de les enzimes, ente que los activadores son molécules qu'amonten dicha actividá. Coles mesmes, gran cantidá d'enzimes riquen de cofactores pa la so actividá. Munches drogues o fármacos son molécules inhibidoras. Igualmente, l'actividá ye afeutada pola temperatura, el pH, la concentración de la mesma enzima y del sustrato, y otros factores físicu-químicos.

Delles enzimes son usaes comercialmente, por casu, na síntesis d'antibióticos y productos domésticos de llimpieza. Amás, son llargamente utilizaes en diversos procesos industriales, como son la fabricación d'alimentos, destinción de vaqueros o producción de biocombustibles.

Etimoloxía y hestoria[editar | editar la fonte]

Dende finales del sieglu XVIII y principios del sieglu XIX, conocíase la dixestión de la carne poles secreciones del estómagu[7] y la conversión del almidón en azucre polos estractos de plantes y la cuspia. Sicasí, nun fuera identificáu'l mecanismu subxacente.[8] anque la primer enzima foi afayada por Anselme Payen y Jean-François Persoz en 1833.[9]

Nel sieglu XIX, cuando se taba estudiando la fermentadura del azucre nel alcohol con lleldos, Louis Pasteur llegó a la conclusión de qu'esta fermentadura yera catalizada por una fuercia vital contenida nes célules del lleldu, llamaes formientos, y primeramente pensóse que solo funcionaben con organismos vivos. Escribió que "la fermentadura del alcohol ye un actu rellacionáu cola vida y l'organización de les célules de los lleldos, y non cola muerte y la podrizu de les célules".[10] Otra manera, otros científicos de la dómina como Justus von Liebig, caltener na posición que defendía'l calter puramente químicu de la reaición de fermentadura.

En 1878 el fisiólogu Wilhelm Kühne (1837-1900) acuñó'l términu enzima, que vien del griegu ενζυμον "en lleldu", pa describir esti procesu. La pallabra enzima foi usada dempués pa referise a sustances inertes como la pepsina. Per otru llau, la pallabra "formientu" solía referise a l'actividá química producida por organismos vivientes.

En 1897 Eduard Buchner empezó a estudiar la capacidá de los estractos de lleldu pa lleldar azucre a pesar de l'ausencia de célules vivientes de lleldu. Nuna serie d'esperimentos na Universidá Humboldt de Berlín, atopó que l'azucre yera lleldáu inclusive cuando nun había elementos vivos nos cultivos de célules de lleldos.[11] Llamó a la enzima que causa la fermentadura de la sacarosa, “zimasa”.[12] En 1907 recibió'l Premiu Nobel de Química "poles sos investigaciones bioquímiques y l'afayar la fermentadura llibre de célules". Siguiendo l'exemplu de Buchner, les enzimes son usualmente nomaes d'alcuerdu a la reaición que producen. De normal, el sufixu "-rusti" ye amestáu al nome del sustrato (p. ex., la lactasa ye la enzima que degrada lactosa) o al tipu de reaición (p. ex., l'ADN polimerasa forma polímeros d'ADN).

N'amosando que les enzimes pueden funcionar fora d'una célula viva, el próximu pasu yera determinar la so naturaleza bioquímica. En munchos de los trabayos iniciales notóse que l'actividá enzimática taba acomuñada con proteínes, pero dalgunos científicos (como'l premiu Nobel Richard Willstätter) argumentaben que les proteínes yeren a cencielles el tresporte pa les verdaderes enzimes y que les proteínes per se nun yeren capaces de realizar catálisis. Sicasí, en 1926, James B. Sumner demostró que la enzima ureasa yera una proteína puro y cristalizólo. Summer fixo lo mesmo cola enzima catalasa en 1937. La conclusión de que les proteínes pures podíen ser enzimes foi definitivamente probada por John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley, quien trabayaron con diverses enzimes dixestives como la pepsina (1930), la tripsina y la quimotripsina. Estos trés científicos recibieron el Premiu Nobel de Química en 1946.[13]

El descubrimientu de que les enzimes podíen ser cristalizaes dexaba que les sos estructures fueren resueltes por aciu técniques de cristalografía y difraición de rayos X. Esto llevóse a cabu en primer llugar cola lisozima, una enzima atopada nes llárimes, la cuspia y los güevos, capaces de dixerir la paré de delles bacteries. La estructura foi resuelta por un grupu lideráu por David Chilton Phillips y publicada en 1965.[14] Esta estructura d'altu resolución de les lisozimes, marcó l'empiezu nel campu de la bioloxía estructural y l'esfuerciu por entender cómo les enzimes trabayen nel orde molecular.

Estructures y mecanismos[editar | editar la fonte]

Diagrama de cintes que representa la estructura d'una anhidrasa carbónica de tipu II. La esfera gris representa al cofactor cinc asitiáu nel centru activu.

Les enzimes son xeneralmente proteínes globulares que pueden presentar tamaños bien variables, dende 62 aminoácidos como nel casu del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa,[15] hasta los 2 500 presentes na sintasa d'ácidos grasos.[16]

Les actividaes de les enzimes vienen determinaes pola so estructura tridimensional, que vien de la mesma determinada pola secuencia d'aminoácidos.[17] Sicasí, anque la estructura determina la función, predicir una nueva actividá enzimática basándose namái na estructura d'una proteína ye bien difícil, y un problema entá non resueltu.[18]

Cuasi toles enzimes son muncho más grandes que los sustratos sobre los qu'actúen, y solo una pequeña parte de la enzima (alredor de 3 a 4 aminoácidos) ta direutamente arreyada na catálisis.[19] La rexón que contién estes borrafes encargaes de catalizar la reaición ye denomada centru activu. Les enzimes tamién pueden contener sitios cola capacidá de xunir cofactores, necesarios dacuando nel procesu de catálisis, o de xunir pequeñes molécules, como los sustratos o productos (direutos o indirectos) de la reaición catalizada. Estes uniones de la enzima colos sos propios sustratos o productos pueden amontar o menguar l'actividá enzimática, dando llugar asina a una regulación por retroalimentación positiva o negativa, según el casu.

Al igual que les demás proteínes, les enzimes componer d'una cadena llinial d'aminoácidos que se plieguen mientres el procesu de traducción pa dar llugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividá. Cada secuencia d'aminoácidos ye única y por tantu da llugar a una estructura única, con propiedaes úniques. N'ocasiones, proteínes individuales pueden xunise a otres proteínes pa formar complexos, no que se denomina estructura cuaternaria de les proteínes.

La mayoría de les enzimes, al igual que'l restu de les proteínes, pueden ser desnaturalizadas si vense sometíes a axentes desnaturalizantes como'l calor, los pHs estremos o ciertos compuestos como'l SDS. Estos axentes destrúin la estructura terciaria de les proteínes de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condición. Una consecuencia de la desnaturalización ye la perda o amenorga de la función, de la capacidá enzimática..

Especificidá[editar | editar la fonte]

Les enzimes suelen ser bien específiques tantu del tipu de reaición que catalizan como del sustrato arreyáu na reaición. La forma, la carga y les carauterístiques hidrofílicas/hidrofóbiques de les enzimes y los sustratos son los responsables de dicha especificidá. La constante d'especificidá, ye una midida de la eficiencia d'una enzima, una y bones la velocidá de la reaición alcuéntrase direutamente rellacionada cola frecuencia cola que s'atopen les molécules d'enzima y sustrato. Les enzimes tamién pueden amosar un eleváu grau d'estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.[20]

Dalgunes d'estes enzimes qu'amuesen una elevada especificidá y precisión na so actividá son aquelles arreyaos na replicación y espresión del xenoma. Estes enzimes tienen eficientes sistemes de comprobación y corrección d'errores, como nel casu de l'ADN polimerasa, que cataliza una reaición de replicación nun primer pasu, pa comprobar darréu si'l productu llográu ye'l correctu.[21] Esti procesu, que tien llugar en dos pasos, da como resultáu una media de tasa d'error increíblemente baxa, en redol a 1 error cada 100 millones de reaiciones en determinaes polimerasas de mamíferos.[22] Esti tipu de mecanismos de comprobación tamién fueron reparaos na ARN polimerasa,[23] na ARNt aminoacil sintetasa[24] y na actividá de seleición de los aminoacil-tRNAs.[25]

Aquelles enzimes que producen metabolitos secundarios son denominaes promiscuas, yá que pueden actuar sobre una gran variedá de sustratos. Por ello, suxurióse qu'esta amplia especificidá de sustrato podría ser clave na evolución y diseñu de nueves rutes biosintéticas.[26]

Modelu de la "llave-pesllera"[editar | editar la fonte]

Les enzimes son bien específiques, como suxurió Emil Fischer en 1894. Con base a les sos resultaos dedució que dambes molécules, la enzima y la so sustrato, tienen complementariedá xeométrica, esto ye, les sos estructures encaxen esactamente una na otra,[27] polo qu'esti modelu foi denomináu como modelu de la "llave-pesllera", refiriéndose a la enzima como a una especie de pesllera y al sustrato como a una llave qu'encaxa de forma perfecta en dicha pesllera. Una llave solo funciona na so pesllera y non n'otres peslleres. Sicasí, magar esti modelu esplica la especificidá de les enzimes, falla al intentar esplicar la estabilización del estáu de transición que llogren adquirir les enzimes.

Modelu del encaxe inducíu[editar | editar la fonte]

Diagrama que esquematiza la manera d'aición del modelu del encaxe inducíu.

En 1958, Daniel Koshland suxure un cambéu al modelu de la llave-pesllera: les enzimes son estructures bastante flexibles y asina el sitiu activu podría camudar la so conformanza estructural pola interaición col sustrato.[28] Como resultáu d'ello, la cadena aminoacídica que compon el sitiu activu ye moldiada en posiciones precises, lo que dexa a la enzima llevar a cabu la so función catalítica. En dellos casos, como nes glicosidases, el sustrato camuda llixeramente de forma pa entrar nel sitiu activu.[29] El sitiu activu continua dichu cambéu hasta qu'el sustrato ta dafechu xuníu, momentu nel cual queda determinada la forma y la carga final.[30]

Mecanismos[editar | editar la fonte]

Les enzimes pueden actuar de diverses formes, como se va ver de siguío, siempres dando llugar a un amenorgamientu del valor de ΔG:[31]

  • Amenorgamientu de la enerxía d'activación por aciu la creación d'un ambiente nel cual l'estáu de transición ye estabilizáu (por casu, forzando la forma d'un sustrato: la enzima produz un cambéu de conformanza del sustrato xuníu'l cual pasa a un estáu de transición, de cuenta que ve amenorgada la cantidá d'enerxía que precisa pa completar la transición).
  • Amenorgando la enerxía del estáu de transición, ensin afectar la forma del sustrato, por aciu la creación d'un ambiente con una distribución de carga óptima por que se xenere dichu estáu de transición.
  • Apurriendo una ruta alternativa. Por casu, reaccionando temporalmente col sustrato pa formar un complexu entemediu enzima/sustrato (YE), que nun sería facedera n'ausencia d'enzima.
  • Amenorgando la variación d'entropía necesaria p'algamar l'estáu de transición (enerxía d'activación) de la reaición por aciu l'aición d'empobinar correchamente los sustratos, favoreciendo asina que se produza dicha reaición.
  • Amontando la velocidá de la enzima por aciu un aumentu de temperatura. La medría de temperatura facilita l'aición de la enzima y dexa que s'amonte entá más la so velocidá de reaición. Sicasí, si la temperatura álzase demasiáu, la conformanza estructural de la enzima puede trate afeutada, amenorgando asina la so velocidá de reaición, y solo recuperando la so actividá óptima cuando la temperatura amenórgase. Sicasí, delles enzimes son termolábiles y trabayen meyor a baxes temperatures.

Cabo destacar qu'esti efeutu entrópico implica la desestabilización del estáu basal,[32] y la so contribución a la catálisis ye relativamente pequeña.[33]

Estabilización del estáu de transición[editar | editar la fonte]

La comprensión del orixe del amenorgamientu del valor de ΔG nuna reaición enzimática rique elucidar primeramente cómo les enzimes pueden estabilizar el so estáu de transición, más que l'estáu de transición de la reaición. Aparentemente, la forma más efeutiva p'algamar la estabilización ye l'usu de fuercies electrostátiques, concretamente, teniendo un ambiente polar relativamente fitu que pueda empobinase escontra la distribución de carga del estáu de transición. Esi tipu d'ambientes nun esisten nin se xeneren n'ausencia d'enzimes.[34]

Dinámica y función[editar | editar la fonte]

La dinámica interna de les enzimes ta rellacionada colos sos mecanismos de catálisis.[35][36][37] La dinámica interna defínese como'l movimientu de distintos partes de la estructura de la enzima, dende borrafes individuales d'aminoácidos, hasta grupos d'aminoácidos o inclusive un dominiu proteicu enteru. Estos movimientos producir a distintes escales de tiempu que van dende femtosegundos hasta segundos. Cuasi cualquier borrafa de la estructura de la enzima puede contribuyir nel procesu de catálisis per mediu de movimientos dinámicos.[38][39][40][41] Los movimientos de les proteínes son vitales en munches enzimes. Dichos movimientos van poder ser más o menos importantes según si los cambeos conformacionales producir por vibraciones pequeñes y rápides o grandes y lentes, y dicha importancia va depender del tipu de reaición que lleve a cabu la enzima. Sicasí, anque estos movimientos son importantes nel procesu d'unión y lliberación de sustratos y productos, entá nun ta claru si estos movimientos ayuden a acelerar los pasos químicos de les reaiciones enzimáticas.[42] Estes nueves meyores tamién tienen implicaciones na comprensión de los efeutos alostéricos y nel desenvolvimientu de nuevos fármacos.

Modulación alostérica[editar | editar la fonte]

Transición alostérica d'una enzima ente los estaos R y T, estabilizada por un agonista (A), un inhibidor (I) y un sustrato (S).

Los sitios alostéricos son zones de la enzima con capacidá de reconocer y xunir determinaes molécules na célula. Les uniones a les que dan llugar son débiles y non covalentes, y xeneren un cambéu na conformanza estructural de la enzima que repercute nel sitiu activu, afectando asina a la velocidá de reaición.[43] Les interaiciones alostéricas pueden tantu tornar como activar enzimes, y son una forma bien común de controlar les enzimes nes célules.[44]

Cofactores y coenzimes[editar | editar la fonte]

Tiamina pirofosfato amosar nuna superficie globular opacu con un hoyuelo amarráu abiertu onde'l submarín y cofacores demuestren como diagrames de palos. y les estructures químiques por tiamina pirofosfato, cofactor en mariellu, y el submarín de Xilulosa-5-fosfatu en negru.

Cofactores[editar | editar la fonte]

Delles enzimes nun precisen nengún componente adicional p'amosar una total actividá. Sicasí, otres enzimes riquen la unión de molécules non proteiques denominaes cofactores pa poder exercer la so actividá.[45] Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como los iones metálicos y los complexos ferrosulfurosos, o compuestos orgánicos, como la flavina o'l grupu hemo. Los cofactores orgánicos pueden ser de la mesma grupos prostéticos, que se xunen fuertemente a la enzima, o coenzimes, que son lliberaos del sitiu activu de la enzima mientres la reaición. Les coenzimes inclúin compuestos como'l NADH, el NADPH y el adenosín trifosfato. Estes molécules tresfieren grupos funcionales ente enzimes.[46]

Un exemplu d'una enzima que contién un cofactor ye l'anhidrasa carbónica, na cual el cinc (cofactor) caltiense xuníu al sitiu activu, tal que s'amuesa na figura anterior (asitiada al entamu de la seición "Estructures y mecanismos").[47] Estes molécules suelen atopase xuníes al sitiu activu y tán implicaes na catálisis. Por casu, la flavina y el grupu hemo suelen tar implicaos en reaiciones redox.

Les enzimes que riquen un cofactor pero nun lu tienen xuníu son denominaes apoenzimes o apoproteínas. Una apoenzima xuntu con cofactor(ye) ye denomada holoenzima (que ye la forma activa). La mayoría de los cofactores nun se xunen covalentemente a les sos enzimes, pero sí lu faen fuertemente. Sicasí, los grupos prostéticos pueden tar covalentemente xuníos, como nel casu de la tiamina pirofosfato na enzima piruvato deshidrogenasa. El términu "holoenzima" tamién puede ser aplicáu a aquelles enzimes que contienen múltiples subunidades, como nel casu de l'ADN polimerasa, onde la holoenzima ye'l complexu con toles subunidades necesaries pa llevar a cabu l'actividá enzimática.

Coenzimes[editar | editar la fonte]

Modelu tridimensional d'esferes de la coenzima NADH.

Les coenzimes son pequeñes molécules orgániques que tresporten grupos químicos d'una enzima a otra.[48] Dalgunos d'estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el acedu fólico son vitamines (les cualos nun pueden ser sintetizaos la cuenta pol cuerpu humanu y tienen de ser incorporaos na dieta). Los grupos químicos intercambiaos inclúin el ion hidruru (H-) tresportáu por NAD o NADP+, el grupu fosfatu tresportáu pol ATP, el grupu acetilu tresportáu pola coenzima A, los grupos formil, metenil o metil tresportaos pol acedu fólico y el grupu metil tresportáu pola S-Adenosil metionina.

Por cuenta de que les coenzimes sufren un cambéu químicu de resultes de l'actividá enzimática, ye útil considerar a les coenzimes como una clase especial de sustratos, o como segundos sustratos, que son comunes a munches enzimes distintes. Por casu, conócense alredor de 700 enzimes qu'utilicen la coenzima NADH.[49]

Les coenzimes suelen tar de cutio refaciéndose y les sos concentraciones suelen caltenese a unos niveles fixos nel interior de la célula: por casu, el NADPH ye refechu al traviés de la ruta de les pentosas fosfatu y la S-Adenosil metionina per mediu de la metionina adenosiltransferasa. Esta rexeneración continua significa qu'inclusive pequeñes cantidaes de coenzimes son utilizaes intensivamente. Por casu, el cuerpu humanu gasta'l so propiu pesu en ATP acaldía.[50]

Termodinámica[editar | editar la fonte]

Gráfica de les enerxíes de les distintes fases d'una reaición química. Los sustratos precisen muncha enerxía p'algamar el estáu de transición, pero una vegada alcanzáu, tresformar en productos. La enzima estabiliza l'estáu de transición, amenorgando la enerxía necesaria pa formar los productos.

Al igual qu'asocede con tolos catalizadores, les enzimes nun alterien l'equilibriu químicu de la reaición. Xeneralmente, en presencia d'una enzima, la reaición avanza na mesma direición na que lo fadría n'ausencia d'enzima, solo que más rápidu. Sicasí, n'ausencia d'enzima, podría producise una reaición bonal que xenerara un productu distintu por cuenta de qu'en eses condiciones, dichu productu distintu fórmase más rápido.

Amás, les enzimes pueden acoplar dos o más reaiciones, polo qu'una reaición termodinámicamente favorable pue ser utilizada pa favorecer otra reaición termodinámicamente desfavorable. Por casu, la hidrólisis d'ATP sueli ser utilizada pa favorecer otres reaiciones químiques.[51]

Les enzimes catalizan reaiciones químiques tantu nun sentíu como nel contrariu. Nunca alterien l'equilibriu, sinón namái la velocidá a la que ye alcanzáu. Por casu, l'anhidrasa carbónica cataliza la so reaición nuna o otra direición dependiendo de la concentración de los reactantes, como puede vese de siguío:

(en texíos; alta concentración de CO2)
(en pulmones; baxa concentración de CO2)

Si l'equilibriu vese bien movíu nun sentíu de la reaición, esto ye, conviértese nuna reaición bien exergónica, la reaición faise efeutivamente irreversible. So estes condiciones, la enzima namái catalizará la reaición na direición dexada dende un puntu de vista termodinámicu.

Cinética[editar | editar la fonte]

Artículu principal: Cinética enzimática
Mecanismu pa una reaición catalizada por una enzima con un únicu sustrato. La enzima (Y) xune un sustrato (S) y xenera un productu (P).

La cinética enzimática ye l'estudiu de cómo les enzimes xunir a les sos sustratos y tresformar en productos. Los datos d'equilibrios utilizaos nos estudios cinéticos son llograos por aciu ensayo enzimáticos.

En 1902, Victor Henri[52] propunxo una teoría cuantitativa sobre la cinética enzimática, pero los sos datos esperimentales nun fueron bien útiles por cuenta de que la importancia de la concentración del ion de hidróxenu entá nun yera considerada. Dempués de que Peter Lauritz Sørensen definiera la escala logarítmica del pH ya introduxera el conceutu de "tampón" (buffer) en 1909,[53] el químicu alemán Leonor Michaelis y el so postdoctoral canadiense Maud Leonora Menten repitieron los esperimentos de Henri confirmando la so ecuación, qu'anguaño ye conocida como cinética de Henri-Michaelis-Menten (o a cencielles cinética de Michaelis-Menten).[54] El so trabayu foi desenvueltu más en fondura por George Edward Briggs y J. B. S. Haldane, quien llograron les ecuaciones cinétiques que s'atopen tan llargamente estendíes na actualidá.[55]

La mayor contribución de Henri foi la idea d'estremar les reaiciones enzimáticas en dos etapes. Na primera, el sustrato xúnese reversiblemente a la enzima, formando'l complexu enzima-sustrato (tamién denomináu complexu Michaelis). Na segunda, la enzima cataliza la reaición y llibera el productu.

Curva de saturación d'una reaición enzimática onde s'amuesa la rellación ente la concentración de sustrato y la velocidá de la reaición.

Les enzimes pueden catalizar hasta dellos millones de reaición per segundu. Por casu, la descarboxilación non enzimática de la orotidina 5'-monofosfato tien una vida media de 78 millones d'años. Sicasí, cuando la enzima orotidina 5'-fosfatu descarboxilasa ta presente nel mediu, esi mesmu procesu tarda apenes 25 milisegundos.[56] Les velocidaes de les enzimes dependen de les condiciones de la solución y de la concentración de sustrato. Aquelles condiciones que desnaturalizan una proteína, como temperatures elevaes, pHs estremos o altes concentraciones de sal, enzanquen o torguen l'actividá enzimática, ente qu'elevaes concentraciones de sustrato tienden a amontar l'actividá. P'atopar la máxima velocidá d'una reaición enzimática, la concentración de sustrato amontar hasta que se llogra una tasa constante de formación de productu (vease la curva de saturación representada na figura de la derecha). La saturación asocede porque, cuando la concentración de sustrato aumenta, mengua la concentración d'enzima llibre, que se convierte na forma con sustrato xuníu (YE). A la máxima velocidá (Vmax) de la enzima, tolos sitios activos de dicha enzima tienen sustrato xuníu, y la cantidá de complexos YE ye igual a la cantidá total d'enzima. Sicasí, Vmax ye solo una de les constantes cinétiques de la enzima. La cantidá de sustrato necesariu pa llograr una determinada velocidá de reaición tamién ye importante. Esti parámetru vien dáu pola constante de Michaelis-Menten (Km), que vien ser la concentración de sustrato necesaria por que una enzima algame la metá de la so velocidá máxima. Cada enzima tien un valor de Km carauterísticu pa un determináu sustrato, que puede dicinos cómo d'allegáu ye la unión ente'l sustrato y l'enzima. Otra constante útil ye kcat, que ye'l númberu de molécules de sustrato procesaes per cada sitiu activu per segundu.

La eficiencia d'una enzima puede ser espresada en términos de kcat/Km, no que se denomina constante d'especificidá, qu'incorpora la constante de velocidá de toles fases de la reaición. Por cuenta de que la constante d'especificidá contempla tantu l'afinidá como la capacidá catalítica, ye un parámetru bien útil pa comparar distintes enzimes o la mesma enzima con distintes sustratos. El valor máximu teóricu de la constante d'especificidá ye denomináu llende d'espardimientu tien un valor de 10⁸-10⁹ (M−1 s−1). Llegaos a esti puntu, cada choque de la enzima cola so sustrato da llugar a la catálisis, colo que la velocidá de formación de productu nun se ve llindada pola velocidá de reaición, sinón pola velocidá d'espardimientu. Les enzimes que tienen esta propiedá son llamaes enzimes catalíticamente perfectes o cinéticamente perfectes. Exemplos d'esti tipu d'enzimes son la triosa fosfatu isomerasa, l'anhidrasa carbónica, l'acetilcolinesterasa, la catalasa, la fumarasa, la beta-lactamasa y la superóxidu dismutasa.

La cinética de Michaelis-Menten depende de la llei d'aición de mases, que se deriva partiendo de los supuestos d'espardimientu llibre y choque al azar. Sicasí, munchos procesos bioquímicos o celulares esviar significativamente d'estes condiciones, por causa de fenómenos como'l crowding macromolecular, la separación d'etapes ente enzima-sustrato-productu, o los movimientos moleculares uni- o bidimensionales.[57] Sicasí, nestes situaciones puede aplicase una cinética de Michaelis-Menten fractal.[58][59][60][61]

Delles enzimes presenten una cinética más rápida que la velocidá d'espardimientu, lo qu'en principiu paecería ser imposible. Propunxéronse diversos mecanismos pa tratar d'esplicar esti fenómenu. Unu de los modelos propón que delles proteínes podríen tener la capacidá d'acelerar la catálisis secuestrando'l sustrato y empobinándolo por aciu campos llétricos dipolares. Otru modelu propón un mecanismu d'efeutu túnel cuánticu, onde un protón o un electrón pueden formar un túnel al traviés de barreres d'activación, anque esiste ciertu discutiniu en cuanto al efeuto túnel que pueda xenerar un protón.[62][63] L'efeutu túnel mediáu por protones foi reparáu en triptamina.[64] Esto suxure que la catálisis enzimática podría ser definida más esactamente como una "barrera", en llugar de como fai'l modelu tradicional, onde'l sustrato rique a la enzima p'algamar una barrera enerxética más baxa.

Inhibición[editar | editar la fonte]

Artículu principal: Inhibidor enzimáticu
Los inhibidores competitivos xúnense reversiblemente a la enzima, evitando la unión del sustrato. Per otru llau, la unión del sustrato evita la unión del inhibidor. Con éses sustrato y inhibidor compiten pola enzima.
Tipos de inhibición según la clasificación introducida por W. W. Cleland.[65]

Los inhibidores son molécules que regulen l'actividá enzimática, tornando la so actividá. A les traces, pueden clasificase en reversibles y irreversibles. Les irreversibles xúnense covalentemente a la enzima ensin posibilidá de revertir el cambéu, siendo útiles en farmacoloxía. Dalgunos de los fármacos qu'actúen d'esta miente son la eflornitina, utilizada pa tratar la tripanosomiasis africana,[66] la penicilina y l'aspirina.

Les reversibles xunir de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificase de la mesma, según la forma en qu'intervienen na reaición, en competitives, acompetitivas y mistes. Davezu, pola so amplia presencia n'ensame de procesos, fálase tamién de inhibición non competitiva, qu'en realidá nun ye más qu'una variante de la yá mentada inhibición mista. Sicasí, poles sos carauterístiques suelse presentar como opuesta a la competitiva, cola que ye comparada frecuentemente.

  • Na inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor non pueden xunise a la mesma enzima coles mesmes, como s'amuesa na figura de la derecha.[67] Esto xeneralmente asocede cuando'l inhibidor tien afinidá pol sitiu activu d'una enzima nel cual tamién xunir el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten pal accesu al sitiu activu de la enzima. Por casu, el metotrexato ye un inhibidor competitivu de la enzima dihidrofolato reductasa, que cataliza l'amenorgamientu de dihidrofolato a tetrahidrofolato. La semeyanza ente les estructures del acedu fólico y el metotrexato dexa que s'estableza una inhibición de tipu competitivu. Esti tipu de inhibición puede superase con concentraciones abondo altes del sustrato, esto ye, dexando fora de competición al inhibidor. Na inhibición competitiva la velocidá máxima de la reaición nun varia, pero precisen concentraciones más elevaes de sustrato p'algamar una determinada velocidá, amontándose asina la Km aparente.
  • Na inhibición acompetitiva el inhibidor nun puede xunise a la enzima llibre, sinón namái al complexu enzima-sustrato (YE). Una vegada formáu'l complexu col inhibidor (EIS) la enzima queda inactiva. Esti tipu de inhibición ye pocu común, pero puede dase n'enzimes multiméticas.
  • La inhibición non competitiva ye una forma de inhibición mista onde la unión del inhibidor cola enzima amenorga la so actividá pero nun afecta la unión col sustrato. Como resultancia, el grau de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor, independientemente de la concentración de sustrato, colo que varia'l valor de la Vmax aparente. Sicasí, como'l sustrato entá puede xunise a la enzima, el valor de Km nun varia.
  • Na inhibición mista, el inhibidor puede xunise a la enzima coles mesmes qu'el sustrato. Sicasí, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Esti tipu de inhibición puede amenorgase, pero nun superar al aumentar les concentraciones del sustrato. Anque ye posible que los inhibidores de tipu mistu xunir nel sitiu activu, esti tipu de inhibición resulta xeneralmente d'un efeutu alostérico onde'l inhibidor xunir a otru sitiu que nun ye'l sitiu activu de la enzima. La unión del inhibidor col sitiu alostérico camuda la conformanza (esto ye, la estructura terciaria) de la enzima de cuenta que l'afinidá del sustrato pol sitiu activu amenórgase.
La coenzima acedu fólico (esquierda) y el fármacu anti-canceríxenu metotrexato (derecha) son bien similares n'estructura. Como resultancia, el metotrexato ye un inhibidor competitivu de munches enzimes qu'utilicen folato.

En munchos organismos, los inhibidores pueden actuar como parte d'un mecanismu de realimentación. Si una enzima produz una sustanza en demasiada cantidá nel organismu, esta mesma sustanza podría actuar como un inhibidor de la enzima al entamu de la ruta que la produz, deteniendo asina dicha producción cuando haya una cantidá abonda de la sustanza en cuestión. Este sería una forma de realimentación negativa. Les enzimes que s'atopen suxetes a esti tipu de regulación suelen ser multiméricas y tener sitios alostéricos onde se xunen sustances reguladores. Les gráfiques que representen la velocidá de la reaición frente a la concentración de sustrato d'estes enzimes nun son hipérboles, sinón sigmoidales (forma de S).

Usos de los inhibidores

Por cuenta de que los inhibidores modulan la función de les enzimes, suelen ser utilizaos como fármacos. Un típicu exemplu d'un inhibidor que ye utilizáu como fármacu ye l'aspirina, que inhibe les enzimes COX-1 y COX-2 implicaes na síntesis d'un intermediariu inflamatorio, les prostaglandinas, colo que suprime asina los efeutos derivaos, el dolor y la inflamación. Sicasí, otros inhibidores enzimáticos actúen como venenos. Por casu, el cianuru ye un inhibidor irreversible que se xune a los átomos de fierro y cobre nel sitiu activu de la citocromo c oxidasa de célules animales (les plantes son resistentes al cianuru), bloquiando asina la respiración celular.[68]

Función biolóxica[editar | editar la fonte]

Les enzimes presenten una amplia variedá de funciones nos organismos vivos. Son indispensables na transducción de señales y en procesos de regulación, de normal per mediu de quinases y fosfatases.[69] Tamién son capaces de producir movimientu, como ye'l casu de la miosina al hidrolizar ATP pa xenerar la contraición muscular o'l movimientu de visícules per mediu del citoesqueleto.[70] Otru tipu d'ATPases na membrana celular son les bombes d'iones implicaes en procesos de tresporte activu. Amás, les enzimes tamién tán implicaes en funciones muncho más exótiques, como la producción de lluz pola luciferasa nes luciérnagues.[71] Los virus tamién pueden contener enzimes implicaes na infeición celular, como ye'l casu de la integrasa del virus HIV y de la transcriptasa inversa, o na lliberación viral, como la neuraminidasa del virus de la gripe.

Una importante función de les enzimes ye la que presenten nel sistema dixestivu de los animales. Enzimes tales como les amilases y les proteases son capaces de degradar molécules grandes (almidón o proteínes, respeutivamente) n'otres más pequeñes, de forma que puedan ser absorbíes nel intestín. Les molécules d'almidón, por casu, que son demasiáu grandes pa ser absorbíes, son degradaes por diversu enzimes a molécules más pequeñes como la maltosa, y finalmente a glucosa, que sí puede ser absorbida al traviés de les célules del intestín. Distintes enzimes dixestives son capaces de degradar distintos tipos d'alimentos. Los rumiantes que tienen una dieta herbívora, tienen nos sos intestinos una serie de microorganismos que producen otra enzima, la celulasa, capaz de degradar la celulosa presente na paré celular de les plantes.[72]

Delles enzimes pueden actuar conxuntamente nun orde específicu, creando asina una ruta metabólica. Nuna ruta metabólica, una enzima toma como sustrato el productu d'otra enzima. Tres la reaición catalítica, el productu tresferir a la siguiente enzima y asina socesivamente. N'ocasiones, esiste más d'una enzima capaz de catalizar la mesma reaición en paralelu, lo que dexa establecer una regulación más sofisticada: por casu, nel casu en qu'una enzima presenta una actividá constitutiva pero con una baxa constante d'actividá y una segunda enzima que la so actividá ye inducible, pero presenta una mayor constante d'actividá.

Les enzimes determinen los pasos que siguen estes rutes metabóliques. Ensin les enzimes, el metabolismu nun se produciría al traviés de los mesmos pasos, nin sería lo suficientemente rápido p'atender les necesidaes de la célula. Ello ye que una ruta metabólica como la glucólisis nun podría esistir ensin enzimes. La glucosa, por casu, puede reaccionar direutamente col ATP de forma que quede fosforilada n'unu o más carbonos. N'ausencia d'enzimes, esta reaición produciríase tan amodo que sería insignificante. Sicasí, si añede la enzima hexoquinasa que fosforila el carbonu 6 de la glucosa y mídese la concentración del amiestu nun curtiu espaciu de tiempu podrá atopase namái glucosa-6-fosfatu a niveles significativos. Poro, les redes de rutes metabóliques dientro de la célula dependen del conxuntu d'enzimes funcionales que presenten.

Control de l'actividá[editar | editar la fonte]

L'actividá enzimática pue ser controlada na célula principalmente d'estos cinco formes:

  • Producción de la enzima (a nivel de la trescripción o la traducción): la síntesis d'una enzima puede ser favorecida o desfavorecida en respuesta a determinaos estímulos recibíos pola célula. Esta forma de regulación xénica denominar inducción y inhibición enzimática. Por casu, les bacteries podríen adquirir resistencia a antibióticos como la penicilina gracies a la inducción d'unes enzimes llamaes beta-lactamasas, que hidrolizan l'anillo beta-lactámico de la molécula de penicilina. Otru exemplu, son les enzimes presentes nel fégadu denominaes citocromo P450 oxidasas, que son de vital importancia nel metabolismu de drogues y fármacos. La inducción o inhibición d'estes enzimes puede dar llugar a l'apaición d'interaiciones farmacolóxiques.
  • Compartimentalización de la enzima: les enzimes pueden alcontrase en distintos compartimientos celulares, de cuenta que puedan tener llugar distintos rutes metabóliques de forma independiente. Por casu, los ácidos grasos son sintetizaos por un conxuntu d'enzimes alcontraes nel citosol, nel retículo endoplasmático y nel aparatu de Golgi, y darréu, dichos acedos grasos son utilizaos por otru conxuntu d'enzimes distintes como fonte enerxética na mitocondria, al traviés de la β-oxidación.[73]
  • Inhibidores y activadores enzimáticos: les enzimes pueden ser activaes o tornaes por ciertes molécules. Por casu, el productu final d'una ruta metabólica suel actuar como inhibidor de dalguna de les enzimes implicaes nes primeres reaiciones de la ruta, estableciendo asina una realimentación negativa que regula la cantidá de productu final llográu per esa ruta. Esti mecanismu de realimentación negativa dexa afaer efeutivamente la velocidá de síntesis de los metabolitos entemedios cola demanda de la célula, y dexa distribuyir económicamente materiales y enerxía pa evitar escesu o escasez de los productos finales. Esti control enzimáticu dexa caltener un ambiente relativamente estable nel interior de los organismos vivos.
  • Cambéu postraduccional d'enzimes: les enzimes pueden sufrir diversos cambeos postraduccionales como la fosforilación, la miristoilación y la glicosilación. Por casu, na respuesta a insulina, produzse la fosforilación d'ensame d'enzimes, como la de la glucóxenu sintasa, qu'ayuda nel control de la síntesis o degradación del glucóxenu y dexa a la célula responder a les variaciones de los niveles d'azucre en sangre.[74] Otru exemplu de cambéu postraduccional ye la degradación de la cadena polipeptídica. La quimiotripsina, una proteasa dixestiva, ye sintetizada nuna forma inactiva, quimiotripsinógeno, nel páncrees y tresportada nesti estáu hasta'l estómagu, onde va ser activada. D'esta miente evítase que la enzima dixera'l páncrees y los demás texíos polos que pasa enantes de llegar al estómagu. Esti tipu de precursor inactivu d'una enzima ye denomináu zimógeno.
  • Activación dependiente del ambiente: delles enzimes pueden ser activaes cuando pasen d'un ambiente con unes condiciones a otru con condiciones distintes, como pue ser el pasu del ambiente reductor del citoplasma al ambiente oxidativo del periplasma, el pasu d'un ambiente con eleváu pH a otru con baxu pH, etc. Por casu, la hemaglutinina del virus de la gripe ye activada por aciu un cambéu conformacional que se produz cuando'l pH del mediu ye abondo acedu, lo cual asocede cuando'l virus entra nel interior de la célula al traviés d'un lisosoma.[75]

Implicaciones n'enfermedaes[editar | editar la fonte]

Por cuenta de que ye necesariu un fuerte control de l'actividá enzimática pa la homeostasis, cualquier fallu nel funcionamientu (mutación, medría o amenorgamientu de la espresión o deleción) d'una única enzima crítica puede conducir al desenvolvimientu d'una enfermedá xenética. La importancia de les enzimes poner de manifiestu nel fechu de qu'una enfermedá letal pue ser causada pol mal funcionamientu d'un únicu tipu d'enzima de tolos miles de tipos qu'esisten nel nuesu cuerpu.

Un exemplu d'esto ye'l tipu más común de fenilcetonuria. Nesta enfermedá xenética produzse una mutación d'un únicu aminoácidu na fenilalanina hidroxilasa, una enzima que cataliza la primer reaición de la ruta de degradación de la fenilalanina y de compuestos rellacionaos. Al ser esta enzima inactiva, atrópense una serie de productos que terminen dando llugar a l'apaición de retardo mental si nun se recibe tratamientu.[76]

Otru exemplu ye cuando se produz una mutación nos xenes de la llinia xerminal que codifican les enzimes implicaes na arreglu del ADN. Nesti casu, al nun reparase afechiscamente l'ADN de les célules, atrópense mutaciones que suelen derivar nel desenvolvimientu de diversos tipos de cáncer hereditarios, como la xerodermia pigmentosa.

Clasificación y nomenclatura d'enzimes[editar | editar la fonte]

El nome d'una enzima suel derivase del sustrato o de la reaición química que cataliza, cola pallabra terminada en -rusti. Por casu, lactasa provién del so sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa provién de la reaición que cataliza que consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa provién tamién de la reaición que cataliza que consiste en polimerizar el ADN.

La Unión Internacional de Bioquímica y Bioloxía Molecular desenvolvió una nomenclatura pa identificar a les enzimes basada nos denominaos Númberos EC. D'esta miente, cada enzima queda rexistrada por una secuencia de cuatro números precedíos poles lletres "EC". El primer númberu clasifica a la enzima según el so mecanismu d'aición. De siguío indíquense los seis grandes clases d'enzimes esistentes na actualidá:

  • EC1 Oxidorreductases: catalizan reaiciones de oxidorreducción o redox. Precisen la collaboración de les coenzimes de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) qu'acepten o dexen los electrones correspondientes. Tres l'aición catalítica, estes coenzimes queden modificaes nel so grau d'oxidación, polo que tienen de ser reciclaes enantes de volver efeutuar una nueva reaición catalítica. Exemplos: deshidrogenases, peroxidases.
  • EC2 Transferases: tresfieren grupos activos (llograos de la rotura de ciertes molécules) a otres sustances receptores. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridus, aminoácidos, etc. Exemplos: transaminases, quinases.
  • EC3 Hidrolases: catalizan reaiciones de hidrólisis col consiguiente llogru de monómeros a partir de polímeros. Actúen na dixestión de los alimentos, primeramente a otres fases de la so degradación. La pallabra hidrólisis derivar de hidro → 'enagua' y lisis → 'disolución'. Exemplos: glucosidases, lipases, esterases.
  • EC4 Liases: catalizan reaiciones nes que s'esanicien grupos H2O, CO2 y NH3 pa formar un doble enllaz o añedir a un doble enllaz. Exemplos: descarboxilases, liases.
  • EC5 Isomerases: actúen sobre determinaes molécules llogrando o camudando d'elles les sos isómeros funcionales o de posición, esto ye, catalizan la racemización y cambeos de posición d'un grupu en determinada molécula llogrando formes isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión. Exemplu: epimerases (mutasa).
  • EC6 Ligases: catalizan la degradación o síntesis de los enllaces denominaos "fuertes" por aciu l'acoplamientu a molécules d'altu valor enerxéticu como'l ATP. Exemplos: sintetases, carboxilases.

Aplicaciones industriales[editar | editar la fonte]

Les enzimes son utilizaes na industria químico, y n'otros tipos d'industria, onde se riquir l'usu de catalizadores bien especializaos. Sicasí, les enzimes tán llindaes tantu pol númberu de reaiciones que pueden llevar a cabu como pola so ausencia d'estabilidá en solventes orgánicos y altes temperatures. Por ello, la inxeniería de proteínes convirtióse nuna área d'investigación bien activa onde s'intenten crear enzimes con propiedaes nueves, bien por aciu diseñu racional, bien por aciu evolución in vitro.[77][78] Estos esfuercios empezaron a tener dellos ésitos, llográndose delles enzimes que catalizan reaiciones non esistentes na naturaleza.[79]

De siguío amuésase una tabla con diverses aplicaciones industriales de les enzimes:

Aplicación Enzimes utilizaes Usos
Procesáu y caltenimientu de los alimentos Procesáu d'alimentos
La amilasa cataliza la degradación del almidón n'azucres senciellos.
Amilases de fungos y plantes. Producción d'azucres dende'l almidón, como por casu na producción de xarabe de maíz.[80] Na cocción al fornu, cataliza el frayatu del almidón de la farina n'azucre. La fermentadura del azucre llevada a cabu por lleldos produz el dióxidu de carbonu que fai "xubir" la masa.
Proteases Los fabricantes de galletes utilizar p'amenorgar la cantidá de proteínes na farina.
Alimentos pa ñácaros Tripsina Pa pre-dixerir l'alimentu empobinao a ñácaros.
Ellaboración de cerveza
Cebada granada utilizada pa la ellaboración de malta.
Les enzimes de la cebada son lliberaes mientres la fase de molíu na ellaboración de la cerveza. Les enzimes lliberaes degraden l'almidón y les proteínes pa xenerar azucres senciellos, aminoácidos y péptidos que son usaos polos lleldos nel procesu de fermentadura.
Enzimes de cebada producíes a nivel industrial Llargamente usaes na ellaboración de cerveza pa sustituyir les enzimes naturales de la cebada.
Amilasa, glucanasa y proteasas Dixeren polisacáridos y proteínes na malta.
Betaglucanasas y arabinoxilanasas Ameyoren la filtración del mostiu y la cerveza.
Amiloglucosidasas y pululanasas Producción de cerveza baxo en caloríes y axuste de la capacidá de fermentadura.
Proteasas Esanicien la turbidez producida mientres l'almacenamientu de la cerveza.
Acetolactatodecarboxilasa (ALDC) Amonta la eficiencia de la fermentadura por aciu l'amenorgamientu de la formación de diacetilo.[81]
Zumo de frutes Celulasas, pectinasas Esclariáu de zusmios de frutos.
Industria láctea
Quesu de Roquefort.
Renina, deriváu del estómagu d'animales rumiantes nuevos (como tenrales y oveyes). Producción de quesu, usada pa hidrolizar proteínes.
Enzimes producíes por bacteries Anguaño, cada vegada más usaes na industria láctea.
Lipases Introducir mientres el procesu de producción del quesu Roquefort pa favorecer la maduración.
Lactasas Frayatu de la lactosa en glucosa y galactosa.
Dixestión de carne Papaína Allandiadura de la carne utilizada pa cocinar.
Industria del almidón
Glucosa.
Fructosa.
Amilasas, amiloglucosidasas y glucoamilasas Conversión del almidón en glucosa y diversos azucres invertíos.
Glucosa isomerasa Conversión de glucosa en fructosa mientres la producción de xarabe de maíz partiendo de sustances riques n'almidón. Estos xarabes potencien les propiedaes edulcorantes y amenorguen les caloríes meyor que la sacarosa y calteniendo el mesmu nivel de dulzor.
Industria del papel
Una fábrica de papel en Carolina del Sur.
Amilases, xilanases, celulases y ligninases Degradación del almidón p'amenorgar el so mafa, añediendo aprestu. Les xilanasas amenorguen l'ablanquiador necesariu pa la decoloración; les celulasas alisen les fibres, favorecen el drenaxe d'agua y promueven la eliminación de tintes; les lipasas amenorguen la escuridá y les ligninasas esanicien la lignina p'allandiar el papel.
Industria del biofuel
Celulosa en 3D.
Celulases Utilizaes pa degradar la celulosa n'azucres que puedan ser lleldaos.
Ligninases Utilizada pa esaniciar borrafes de lignina.
Deterxentes biolóxicos Principalmente proteases, producíes de forma estracelular por bacteries. Utilizaes p'ayudar na eliminación de tintes proteicos de la ropa nes condiciones de prelavado y nes aplicaciones direutes de deterxente líquidu.
Amilases Deterxentes de llavadores pa esaniciar borrafes resistentes d'almidón.
Lipases Utilizaes pa facilitar la eliminación de tintes grasos y oleosos.
Celulases Utilizaes en suavizantes biolóxicos.
Lentes de contautu Llimpiadores de lentes de contautu Proteasas Pa esaniciar restos proteicos de les lentes de contautu y asina prevenir infeiciones.
Industria del hule Catalasa Pa xenerar osíxenu dende'l peróxidu, y asina convertir el látex en hule esplumosu.
Industria fotográfico Proteasa (ficina) Eslleir la gelatina de les películes fotográfiques usaes, dexando asina la recuperación del so conteníu en plata.
Bioloxía molecular
ADN de doble hélice.
Enzimes de restricción, ADN ligasa y polimerases Utilizaes pa manipoliar el ADN por aciu inxeniería xenética. De gran importancia en farmacoloxía, agricultura, medicina y criminalística. Esenciales pa dixestión de restricción y pa la reaición en cadena de la polimerasa.

Ver tamién[editar | editar la fonte]

Referencies[editar | editar la fonte]

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Llectures complementaries[editar | editar la fonte]

Etimoloxía y hestoria

Estructura y mecanismos de les enzimes

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  • Walsh, C., Enzymatic Reaction Mechanisms. W. H. Freeman and Company. 1979. ISBN 0-7167-0070-0
  • Page, M. I., and Williams, A. (Eds.), 1987. Enzyme Mechanisms. Royal Society of Chemistry. ISBN 0-85186-947-5
  • M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, A.K. Madumarov, Z.D. Urushadze, Yu.I. Kharkats. Theory of Enzyme Catalysis.- Molekuliarnaya Biologia, (1972), 431-439 (en rusu, sumariu n'inglés)
  • Warshel, A., Computer Modeling of Chemical Reactions in enzymes and Solutions John Wiley & Sons Inc. 1991. ISBN 0-471-18440-3

Termodinámica

Cinética y inhibición

  • Athel Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics. (3rd edition), Portland Press (2004), ISBN 1-85578-158-1.
  • Irwin H. Segel, Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems. Wiley-Interscience; New Ed edition (1993), ISBN 0-471-30309-7.
  • John W. Baynes, Medical Biochemistry, Elsevier-Mosby; 2th Edition (2005), ISBN 0-7234-3341-0, p. 57.

Función y control de les enzimes nes célules

Convenciones p'asignar nomes a enzimes

  • Enzyme Nomenclature, Encamientos pa nomar enzimes del Comité pa la Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Bioloxía Molecular.

Aplicaciones industriales

Enllaces esternos[editar | editar la fonte]

Enzima