Aminoácidu

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Un aminoácidu ye una molécula orgánica con un grupu amino (-NH2) y un grupu carboxilo (-COOH).[1] Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que formen parte de les proteínes, xueguen en casi tolos procesos biolóxicos un papel clave. Los aminoácidos son la base de les proteínes.

Dos aminoácidos combinar nuna reacción de condensación ente'l grupu amino d'unu y el carboxilo del otru, lliberar una molécula d'agua y formando un enllaz amida que se denomina enllaz peptídico; estos dos "borrafes" d'aminoácidu formen un dipéptido. Si xune un tercer aminoácidu fórmase un tripéptido y asina, socesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tien llugar de manera natural dientro de les célules, nos ribosomes.

Tolos aminoácidos componentes de les proteínes son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que'l grupu amino ta xuníu al carbonu allegante al grupu carboxilo (carbono alfa) o, dichu otra manera, que tanto'l carboxilo como'l amino tán xuníos al mesmu carbonu; amás, a esti carbonu alfa xunen un hidróxenu y una cadena (davezu denomada cadena llateral o radical R) d'estructura variable, que determina la identidá y les propiedaes de cada unu de los distintos aminoácidos. Esisten cientos de radicales polo que se conocen cientos d'aminoácidos distintos, pero namái 22 (los dos últimos fueron afayaos nos años 1986 -selenocisteína- y 2002 -pirrolisina-)[2] formen parte de les proteínes y tienen codones específicos nel códigu xenéticu.

La unión de dellos aminoácidos da llugar a cadenes llamaes péptidos o polipéptidos, que se denominen proteínes cuando la cadena polipeptídica supera una ciertu llargor (ente 50 y 100 borrafes aminoácidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera les 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.

Historia[editar | editar la fonte]

El primer aminoácidu foi afayáu a principios del sieglu XIX. En 1806, los químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aisllaron un compuestu a partir d'un espárragu, qu'en consecuencia foi nomáu asparagina y trátase del primer aminoácidu descubierto. La cistina afayar en 1810, anque la so monómero, cisteína, permaneció desconocíu hasta 1884. La glicina y leucina afayar en 1820. El postreru de los 20 aminoácidos comunes que s'afayó foi la treonina en 1935, por William Cumming Rose, quien tamién determinó los aminoácidos esenciales y estableció los mínimos requerimientos diarios de tolos aminoácidos pa la so crecedera óptimo. Como s'indica más arriba, nel añu 1986 afayóse la selenocisteína, y en 2002 la pirrolisina.

Úsase'l términu amino acidocilico na llingua inglesa dende 1893. Súpose entós que les proteínes dan aminoácidos dempués d'una disgestión enzimática o d'una hidrólisis aceda. En 1902,  Emil Fischer y Franz Hofmeister propunxeron que les proteínes son la resultancia de la formación d'enllaces ente'l grupu amino d'un aminoácidu y el grupu carboxilo d'otru, nuna estructura linear que Fischer denominó "péptido".

Estructura xeneral d'un aminoácidu[editar | editar la fonte]

La estructura xeneral d'un alfa-aminoácido establecer pola presencia d'un carbonu central (alfa) xuníu a un grupu carboxilo (colloráu na figura), un grupu amino (verde), un hidróxenu (en negru) y la cadena llateral (azul):

General structure of aminoacids - AA-structure-es.png

“R” representa la cadena llateral”, específica pa cada aminoácidu. Tanto'l carboxilo como'l amino son grupos funcionales susceptibles d'ionización dependiendo de los cambeos de pH, por eso nengún aminoácidu en disolución atópase realmente na forma representada na figura, sinón que s'atopa ionizado.

Zwitterionball-es.svg

Dependiendo de les sustances qu'actúen nes cadenes llaterales, los aminoácidos portar de distintes maneres, de manera xeneral a pH baxu (ácidu), los aminoácidos atópense mayoritariamente na so forma catiónica (con carga positiva), ente que a pH altu (básicu) atópase na so forma aniónica (con carga negativa).

Cuando'l pH ye igual al puntu isoeléctrico (PI) reparamos que'l grupu carboxilo ye desprotonado formándose'l anión carboxilo, nel casu inversu'l grupu amino se protona formándose'l catión amonio, a esta configuración en disolución aguacienta (que ye la forma más común d'atopalos) conózse-y como zwitterión, onde s'atopa nuna forma dipolar (neutra con carga dipolar + y -, con una carga global de 0).

La mayoría de les alfa-aminoácidos son amines primaries, siendo 19 los que comparten esta característica, esto por cuenta de que solo difieren na cadena llateral. Solo la prolina ye una amina secundaria, pos los átomos de N y del carbonu alfa atópense dientro d'un aníu.

Clasificación[editar | editar la fonte]

Esisten munches formes de clasificar los aminoácidos; los trés que se presenten de siguío son les más comunes.

Según les propiedaes de la so cadena[editar | editar la fonte]

Forma de clasificar los aminoácidos según la so cadena llateral, polaridá y tamañu.

Los aminoácidos clasifíquense davezu según les propiedaes de la so cadena llateral:

Según el so llogru[editar | editar la fonte]

A los aminoácidos que tienen de ser captaos como parte de los alimentos y nun pueden ser sintetizaos pol organismu llamar esenciales. La falta d'estos aminoácidos na dieta llinda'l desenvolvimientu del organismu, yá que nun ye posible reponer les célules de los texíos que muerren o crear texíos nuevos, nel casu de la crecedera. Pal ser humanu, los aminoácidos esenciales son:

A los aminoácidos que pueden sintetizase n'el mesmu organismu conocer como non esenciales y son:

Estes clasificaciones sobre aminoácidos esenciales varien según la especie. Aislláronse cepes de bacteries con requerimientos distintos de cada tipu d'aminoácidu. Pa dellos aminoácidos hai duldes sobre si son esenciales en delles especies, según distintos autores.

Según l'allugamientu del grupu amino[editar | editar la fonte]

  • Alfa-aminoácido: El grupu amino ta allugáu nel carbonu n.º 2 de la cadena, ye dicir el primer carbonu de siguío del grupu carboxilo (históricamente esti carbonu denominar carbonu alfa). La mayoría de les proteínes tán compuestes por borrafes d'alfa-aminoácido enllazaos por aciu enllaces amida (enllaces peptídicos).
  • Beta-aminoácido: El grupu amino ta allugáu nel carbonu n.º 3 de la cadena, ye dicir nel segundu carbonu de siguío del grupu carboxilo.
  • Gamma-aminoácido: El grupu amino ta allugáu nel carbonu n.º 4 de la cadena, ye dicir nel tercer carbonu de siguío del grupu carboxilo.

Aminoácidos codificados nel xenoma[editar | editar la fonte]

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que tán codificados nel xenoma; pa la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.

Sicasí, hai esceiciones: en dellos seres vivos el códigu xenéticu tien pequenos cambeos y puede codificar otros aminoácidos. L'aminoácidu númberu 21 ye la selenocisteína, qu'apaez tantu en eucariotes como procariotas y arquies, y el númberu 22 ye la pirrolisina qu'apaez solo n'arquies.[3][4][5]

Aminoácidos modificaos[editar | editar la fonte]

Cambeos postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación de más de 100 derivaos de los aminoácidos. Los cambeos de los aminoácidos xueguen con frecuencia un papel de gran importancia na específica funcionalidad d'una proteína.

Son numberosos los exemplos de cambéu postraduccional d'aminoácidos. La formación de pontes disulfuro, claves na estabilización de la estructura terciaria de les proteínes, ta catalizada por una disulfuro-isomerasa. Nes histones tien llugar la metilación de les lisinas. Nel coláxenu abonda l'aminoácidu 4-hidroxiprolina, que ye la resultancia de la hidroxilación de la prolina. La metionina inicial de tolos polipéptidos (codificada pol codón d'entamu AUG) casi siempres s'esanicia por proteólisis.[6]

Dellos aminoácidos non proteicos tienen función propia, por casu como neurotransmisores o vitamines. Por casu, la beta-alanina o'l acedu gamma-aminobutírico (GABA). Esisten munchos aminoácidos non proteicos que xueguen papeles distintos na naturaleza y pueden provenir o non d'aminoácidos. Exemplos d'estos aminoácidos non proteínicos son:

Propiedaes[editar | editar la fonte]

  • Acedu-básiques.
Por cuenta de la estructura química d'un aminoácidu nun mediu ácidu, grupu carboxilo nun s'atopa disociado dafechu, ente que en disolución básica atópase totalmente como disociado, el casu inversu pal grupu amino que nun pH alto nun s'atopa disociado y nun pH baxu atópase disociado, ye por esto que los aminoácidos tien tantu propiedaes acedes y básiques dependiendo del mediu onde s'atopen, tamién se deben de tomar en cuanta les cadenes llaterales una y bones como se mento enantes tenemos aminoácidos acedos, básicos o neutru por cuenta de que les cadenes pueden ser acedes, básiques, o neutres, esta ye la razón pola que se-yos cataloga con sustances anfóteras.
Como sabemos los aminoácidos atópense regularmente a un pH fisiolóxicu (7.3) onde faciendo usu de la ecuación Henderson-Hasselbach auníu a la conocencia del pKa de cada unu podemos saber les cantidaes nes que puede atopase un aminoácidu yá sían na so formes protonadas o zwitterión, nesti casu la cadena llateral tien un papel bien importante yá que cadenes que contién halóxenos, aldehídos o NON2 o CN confiéren-y propiedaes más acedes, ente que aquellos como grupos hidroxilo volver más básicos.
Los aminoácidos y les proteínes pórtense como sustances tampón,
  • Óptiques.
Tolos aminoácidos sacante la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre'l so carbonu alfa (carbonu asimétrico o quiral), lo que-yos confier actividá óptica; esto ye, les sos disoluciones esvien el planu de polarización cuando un rayu de lluz polarizada travesar. Si la esviadura del planu de polarización ye escontra la derecha (en sentíu horariu), el compuestu denominar dextrógiro, ente que si esviar a la izquierda (sentíu antihorario) denominar levógiro. Un aminoácidu puede en principiu esistir nos sos dos formes enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero na naturaleza lo habitual ye atopar namái una d'elles.
Estructuralmente, los dos posibles formes enantioméricas de cada aminoácidu denominar configuración D o L dependiendo de la orientación relativa nel espaciu de los 4 grupos distintos xuníos al carbonu alfa. Tolos aminoácidos proteicos son L-aminoácidos, pero ello nun significa que sían levógiros.
Considérense L-aminoácidos los que estructuralmente deriven de L-gliceraldehído y D-aminoácidos los derivaos del D-gliceraldehído.
  • Químiques.
Les qu'afecten al grupu carboxilo, como la descarboxilación.
Les qu'afecten al grupu amino, como la desaminación.
Les qu'afecten al grupu R o cadena llateral.
  • Solubilidá.
Non tolos aminoácidos son igualmente solubles n'agua por cuenta de la distinta naturaleza de la so cadena llateral, por casu si ésta ye ionizable l'aminoácidu va ser más soluble.
  • Espectru d'absorción.
Por cuenta de que nengún aminoácidu absuerbe la lluz dientro del espectru visible pal güeyu humanu someter a pruebes d'absorción UV, onde vemos qu'aminoácidos que presenten ciclos arumosos como tirosina, triptofano y fenilalanina absuerben meyor esta lluz. por cuenta de que munches proteínes tán formaes por restos de tiriosina, los 280 nm déxennos determinar la so composición.
Otra midida pa conocer la so composición por absorción ye a 240 nm onde se sabe que les pontes disulfuro absuerben la lluz, tolos demás aminoácidos presenten absorciones menores a 220 nm.
  • Puntu isoeléctrico. Cuando s'analiza a un aminoácidu so la ecuación Henderson-Hasselbach atopamos distintes especies del mesmu como la forma zwiterion y les formes protonadas cuntando caúna con una constante de disociación aceda distinta o pKa, cuando se tomen en cuenta dambos y faise un promediu atopamos que'l puntu entemediu correspuende a un pH específicu (por cuenta de que munchos aminoácidos contienen cadenes llaterales especiales que-yos confieren distintes propiedaes, esto produz que se tenga un tercer pKa que tamién debe de ser tomáu en cuenta cuando se busca'l promediu) al cual denominóse-y como puntu isoeléctrico , onde les formes protonas y desprotonadas atópase en cantidaes iguales y vuélvense insolubles pola mesma razón d'asociación ente ellos. El pH al cual la molécula escarez de carga neta ye conocíu como puntu isoeléctrico o pH isoeléctrico (pi). El pH isoeléctrico pa los aminoácidos monoamino y monocorboxílicos puede ser calculo: pK = (pK1 + pK2) / 2. Nel puntu isoeléctrico, l'aminoácidu escarez de carga neta; tolos grupos tán ionizados pero les cargues neutralizar ente sigo. Polo tanto nel puntu isoeléctrico, nun hai movilidá nun campu electroforético. La capacidá de solubilidá y amortiguamientu van ser mínimes nel pH isoeléctrico.

Reacciones de los aminoácidos[editar | editar la fonte]

  • Reacciones debíu al grupu carboxilo.
  1. La descarboxilación: L'aminoácidu sufre descarboxilación alfa pa formar la correspondiente amina. D'esta forma delles aminas importantes son producíes a partir d'aminoácidos. Por casu: histamina, tiamina, triptamina, cadavérica, ente otros;
  2. Formación de amidas: El grupu -COOH de los aminoácidos puede combinase con amoniacu pa formar la correspondiente amina. Por casu: asparagina, glutamina, ente otros.
  • Reacciónes debíes al grupu amino:
  1. La transaminación:El grupu amino alfa d'un aminoácidu puede ser tresferíu a una alfa-cetoácido pa formar los correspondientes nuevos aminoácidos y alfa-acetoácidos. Ésta ye una reacción importante nel organismu pa la interconversión d'aminoácidos y pa la síntesis d'aminoácidos non esenciales;
  2. Desanimación oxidativa: El grupu amino alfa ye removíu del aminoácidu pa formar el correspondiente catoácido y amoniacu.
  3. Formación de compuestos carbamino: El dióxidu de carbonu amestar al grupu amigu alfa de los aminoácidos pa formar compuestos carbamino.

Ver tamién[editar | editar la fonte]

Referencies[editar | editar la fonte]

Bibliografía[editar | editar la fonte]

  • Rodríguez-Sotres, Rogelio. La estructura de les proteínes.
  • Lehninger, 2000. Principios de bioquímica. Omega, Barcelona.
  • Patu Pinu, 2008. Bioquímica II. Alfa, Buenos Aires.
  • Raymond Chang, 2007. Química.

Enllaces esternos[editar | editar la fonte]




Aminoácido