Diferencies ente revisiones de «Enzima»

Saltar a navegación Saltar a la gueta
Ensin cambiu de tamañu ,  hai 8 meses
m
ensin resume d'edición
m (iguo URL)
mSin resumen de edición
* Amenorgamientu de la [[enerxía d'activación]] por aciu la creación d'un [[ambiente]] nel cual l'estáu de transición ye estabilizáu (por casu, forzando la forma d'un sustratu: la enzima produz un cambéu de conformanza del sustratu xuníu'l cual pasa a un estáu de transición, de cuenta que ve amenorgada la cantidá d'[[enerxía]] que precisa pa completar la transición).
* Amenorgando la enerxía del estáu de transición, ensin afectar la forma del sustratu, por aciu la creación d'un ambiente con una distribución de carga óptima por que se xenere dichu estáu de transición.
* Apurriendo una ruta alternativa. Por casu, reaccionando temporalmente col sustratu pa formar un complexu entemediu enzima/sustratu (YEES), que nun sería facedera n'ausencia d'enzima.
* Amenorgando la variación d'entropía necesaria p'algamar l'estáu de transición (enerxía d'activación) de la [[reaición]] por aciu l'aición d'empobinar correchamente los sustratos, favoreciendo asina que se produza dicha reaición.
* Amontando la [[velocidá]] de la enzima por aciu un aumentu de [[temperatura]]. La medría de temperatura facilita l'aición de la enzima y dexa que s'amonte entá más la so velocidá de reaición. Sicasí, si la temperatura álzase demasiáu, la conformanza estructural de la enzima puede trate afeutada, amenorgando asina la so velocidá de reaición, y solo recuperando la so actividá óptima cuando la temperatura amenórgase. Sicasí, delles enzimes son termolábiles y trabayen meyor a baxes temperatures.
Un exemplu d'una enzima que contién un cofactor ye l'[[anhidrasa carbónica]], na cual el [[cinc]] (cofactor) caltiénse xuníu al sitiu activu, tal que s'amuesa na figura anterior ([[Enzima#Estructures y mecanismos|asitiada al entamu de la seición "Estructures y mecanismos"]]).<ref>{{cita publicación |autor=Fisher Z, Hernandez Prada JA, El to C, Dulda D, Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN and McKenna R.|añu=2005|títulu=Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II| publicación=Biochemistry.|volume=44 |númberu=4|páxines=1097–115|pmid=15667203|doi=10.1021/bi0480279}}</ref> Estes molécules suelen atopase xuníes al sitiu activu y tán implicaes na catálisis. Por casu, la flavina y el grupu hemo suelen tar implicaos en reaiciones [[redox]].
 
Les enzimes que riquen un cofactor pero nun lu tienen xuníu son denominaes ''apoenzimes'' o ''apoproteínas''. Una apoenzima xuntu con cofactor(yees) ye denomada ''holoenzima'' (que ye la forma activa). La mayoría de los cofactores nun se xunen covalentemente a les sos enzimes, pero sí lu faen fuertemente. Sicasí, los grupos prostéticos pueden tar covalentemente xuníos, como nel casu de la [[tiamina pirofosfato]] na enzima [[piruvato deshidrogenasa]]. El términu "holoenzima" tamién puede ser aplicáu a aquelles enzimes que contienen múltiples subunidades, como nel casu de l'[[ADN polimerasa]], onde la holoenzima ye'l complexu con toles subunidades necesaries pa llevar a cabu l'actividá enzimática.
 
=== Coenzimes ===
[[Ficheru:Michaelis-Menten saturation curve of an enzyme reaction-es.svg|thumb|300px|right|Curva de saturación d'una reaición enzimática onde s'amuesa la rellación ente la concentración de sustratu y la velocidá de la reaición.]]
 
Les enzimes pueden catalizar hasta dellos millones de reaición per segundu. Por casu, la descarboxilación non enzimática de la [[orotidina 5'-monofosfato]] tien una vida media de 78 millones d'años. Sicasí, cuando la enzima [[orotidina 5'-fosfatu descarboxilasa]] ta presente nel mediu, esi mesmu procesu tarda apenes 25 milisegundos.<ref>{{cita publicación |autor=Radzicka A, Wolfenden R.|añu=1995|títulu=A proficient enzyme |publicación=Science |volume=6|númberu=267|páxines=90–931|pmid=7809611 | doi =10.1126/science.7809611}}</ref> Les velocidaes de les enzimes dependen de les condiciones de la solución y de la concentración de sustratu. Aquelles condiciones que desnaturalizan una proteína, como temperatures elevaes, pHs estremos o altes concentraciones de sal, enzanquen o torguen l'actividá enzimática, ente qu'elevaes concentraciones de sustratu tienden a amontar l'actividá. P'atopar la máxima velocidá d'una reaición enzimática, la concentración de sustratu amontar hasta que se llogra una tasa constante de formación de productu (vease la curva de saturación representada na figura de la derecha). La saturación asocede porque, cuando la concentración de sustratu aumenta, mengua la concentración d'enzima llibre, que se convierte na forma con sustratu xuníu (YEES). A la máxima velocidá (''V''<sub>max</sub>) de la enzima, tolos sitios activos de dicha enzima tienen sustratu xuníu, y la cantidá de complexos YEES ye igual a la cantidá total d'enzima.
Sicasí, ''V''<sub>max</sub> ye solo una de les constantes cinétiques de la enzima. La cantidá de sustratu necesariu pa llograr una determinada velocidá de reaición tamién ye importante. Esti parámetru vien dau pola [[constante de Michaelis-Menten]] (''K''<sub>m</sub>), que vien ser la concentración de sustratu necesaria por que una enzima algame la metá de la so velocidá máxima. Cada enzima tien un valor de ''K''<sub>m</sub> carauterísticu pa un determináu sustratu, que puede dicinos cómo d'allegáu ye la unión ente'l sustratu y l'enzima. Otra constante útil ye ''k''<sub>cat</sub>, que ye'l númberu de molécules de sustratu procesaes per cada sitiu activu per segundu.
 
Les reversibles xunir de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificase de la mesma, según la forma en qu'intervienen na reaición, en '''competitives''', '''acompetitivas''' y '''mistes'''. Davezu, pola so amplia presencia n'ensame de procesos, fálase tamién de '''inhibición non competitiva''', qu'en realidá nun ye más qu'una variante de la yá mentada inhibición mista. Sicasí, poles sos carauterístiques suelse presentar como opuesta a la competitiva, cola que ye comparada frecuentemente.
* Na '''[[inhibidor competitivu|inhibición competitiva]]''', el sustratu y el inhibidor non pueden xunise a la mesma enzima coles mesmes, como s'amuesa na figura de la derecha.<ref>{{cita publicación |autor=Price, NC. |añu=1979 |títulu=What is meant by 'competitive inhibition'? |publicación=Trends in Biochemical Sciences |volume=4|páxines=pN272}}</ref> Esto xeneralmente asocede cuando'l inhibidor tien afinidá pol [[sitiu activu]] d'una enzima nel cual tamién xunir el sustratu; el sustratu y el inhibidor ''compiten'' pal accesu al sitiu activu de la enzima. Por casu, el [[metotrexato]] ye un inhibidor competitivu de la enzima [[dihidrofolato reductasa]], que cataliza l'amenorgamientu de dihidrofolato a tetrahidrofolato. La semeyanza ente les estructures del [[acedu fólico]] y el metotrexato dexa que s'estableza una inhibición de tipu competitivu. Esti tipu de inhibición puede superase con concentraciones abondo altes del sustratu, esto ye, dexando fora de competición al inhibidor. Na inhibición competitiva la velocidá máxima de la reaición nun varia, pero precisen concentraciones más elevaes de sustratu p'algamar una determinada velocidá, amontándose asina la K<sub>m</sub> aparente.
* Na '''[[inhibición acompetitiva]]''' el inhibidor nun puede xunise a la enzima llibre, sinón namái al complexu enzima-sustratu (YEES). Una vegada formáu'l complexu col inhibidor (EIS) la enzima queda inactiva. Esti tipu de inhibición ye pocu común, pero puede dase n'enzimes multiméticas.
* La '''[[inhibición non competitiva]]''' ye una forma de inhibición mista onde la unión del inhibidor cola enzima amenorga la so [[actividá enzimática|actividá]] pero nun afecta la unión col sustratu. Como resultancia, el grau de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor, independientemente de la concentración de sustratu, colo que varia'l valor de la V<sub>max</sub> aparente. Sicasí, como'l sustratu entá puede xunise a la enzima, el valor de K<sub>m</sub> nun varia.
* Na '''[[inhibición mista]]''', el inhibidor puede xunise a la enzima coles mesmes que'l sustratu. Sicasí, la unión del inhibidor afecta la unión del sustratu, y viceversa. Esti tipu de inhibición puede amenorgase, pero nun superar al aumentar les concentraciones del sustratu. Anque ye posible que los inhibidores de tipu mistu xunir nel sitiu activu, esti tipu de inhibición resulta xeneralmente d'un [[regulación alostérica|efeutu alostérico]] onde'l inhibidor xunir a otru sitiu que nun ye'l sitiu activu de la enzima. La unión del inhibidor col sitiu alostérico camuda la conformanza (esto ye, la [[Estructura terciaria de les proteínes|estructura terciaria]]) de la enzima de cuenta que l'afinidá del sustratu pol sitiu activu amenórgase.

Menú de navegación